α-淀粉酶在疏水作用色谱中保留的热力学研究 (2009年)

研究了经不同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶(α-Amylase)在疏水作用色谱(HIC)中的保留行为．结果表明，天然及经盐酸胍变性的α-淀粉酶在HIC中的保留行为都很好地遵循非线性Vant Hoff方程，且由所计算出的α-淀粉酶在HIC中保留的热力学参数发现，在实验温度范围内，α-淀粉酶的保留为熵驱动，焓变(ΔH0)、熵变(ΔS0)和热容量变(ΔC0)3个热力学参数都分别与绝对温度及其倒数之间存在线性关系．同时，对部分胍变α-淀粉酶的折叠自由能ΔΔGF进行了测定，发现变性α-淀粉酶在HIC固定相表面的折叠自由