抑肽酶属Kunitz抑制剂家族成员，能够抑制激肽释放酶、纤溶酶及胰蛋白酶的蛋白水解活性．研究表明，抑肽酶能够抑制尿激酶型-纤溶酶原激活刹（u―PA）和组织型纤溶酶原激活剂（t―PA）对纤溶酶原的激活，但不影响u―PA和t―PA对小分子底物的酰胺水解活性．用u―PA研究了上述作用的机制，发现抑肽酶与u―PA的丝氨酸蛋白酶功能区特异性结合，而与纤溶酶原没有相互作用．抑肽酶与uPA的结合并不阻断u―PA的活性位点，因为u―PA对小分子底物的水解活性仍然保持．上述发现提示抑肽酶可能存在另一种抑制作用模式，该模式不
