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驱动蛋白是一种ATP酶,属于一种在真核细胞中发现的马达蛋白类。驱动蛋白通过ATP的水解供能,能够沿着微管正向运动。驱动蛋白与微管之间存在着氢键弱相互作用力,也可以被叫做弱键.在本文中,Gaussian软件被用来对驱动蛋白与微管之间的氢键能量进行量子化学定量计算,根据计算的数据结果做了一个在ATP强结合态和ADP弱结合态两个态下的氢键统计分析,得到强结合态与弱结合态的能量相差-170.28 kJ/mol,表明驱动蛋白处于ATP结合态时与微管的相互作用确实明显强于ADP结合态,这个结果与有关的实验事实定性地吻
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