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亲和层析法纯化胰蛋白酶
亲和层析法纯化胰蛋白酶
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亲和层析法纯化胰蛋白酶 亲和层析法纯化胰蛋白酶
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由生产胰岛素后的猪胰残渣和废液中用亲和层析法制备胰蛋白酶抑制剂 (1979年)
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介绍了两种新的固定化胰蛋白酶的制备方法。一种是以微球型硅胶为载体,以戊二醛为交联剂,将猪胰蛋白酶吸附和固定在载体上。另一种是以甘蔗渣纤维素为载体,以对-β-硫酸酯乙砜基苯胺为双功能试剂,将猪胰蛋白酶共价偶联在载体上。两者都已成功地用作亲和层析的吸附剂,从工业生产胰岛素后的胰渣和废液中回收胰蛋白酶抑制剂。 2.提出了应用固定化胰蛋白酶的亲和层析技术从胰渣和废液中回收胰蛋白酶的工艺流程。经过中间试验,
刺桐胰蛋白酶抑制剂亲和层析填料的制备及应用 (2005年)
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研究用交联琼脂糖为载体,三聚氯氰为活化剂,刺桐胰蛋白酶抑制剂为配基,制备亲和填料的方法。通过紫外和红外光谱分析,对制备的填料进行表征。用制备的亲和填料吸附重组人组织型纤溶酶原激活剂突变体(reteplase,r-PA),研究吸附与解吸附条件。结果表明,用该方法制备的亲和填料,制备工艺简单,吸附性能良好,对r-PA的吸附量为8.76mg?g-1。解吸附完全,不影响活性,可以用来分离纯化r-PA。
重组Hepcidin融合蛋白的金属螯合亲和层析纯化 (2005年)
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在大肠杆菌中表达的重组Hepcidin融合蛋白以包涵体形式存在,其N端带有6个组氨酸。以Ni2+-IDA-Sepharose Fast Flow为层析介质,在变性条件下以不同的咪唑和pH值洗脱方式对Hepcidin融合蛋白的纯化效果进行了比较,确定了该融合蛋白的金属螯合层析纯化条件。以60mmol/L咪唑洗脱杂蛋白,然后将pH值降至4.0洗脱融合蛋白,纯化后的融合蛋白纯度大于95%,而且不含咪唑,
凝血酶的亲和层析纯化技术 (2003年)
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以新鲜猪血为原料,采用离心、激活、沉淀等技术提取出粗凝血酶,利用化学方法将分子量范围在6KD左右的肝素连接到经溴化氰活化的Sepharose CL-68树脂上,制成亲和树脂;采用亲和方法,从粗酶中纯化得到猪凝血酶。活性测定表明,在保持酶的底物专一性的同时,凝血酶的比活上升了32.5倍左右。计算总活力回收率约50.6%。同时对肝素亲和层析柱的制备以及洗脱方法进行了探讨。
镍离子亲和层析纯化重组类人胶原蛋白
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镍离子亲和层析纯化重组类人胶原蛋白,乔媛媛,范代娣,以Ni Sepharose Fast Flow为层析介质,分别采用了咪唑洗脱和降低pH洗脱方式对重组类人胶原蛋白进行纯化,分别收集洗脱部分,SDS-PAGE 检测蛋白�
柱层析法纯化番茄红素的研究.pdf
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行业分类-设备装置-快速检测大豆Kunitz胰蛋白酶抑制因子的胶体金免疫层析试纸.zip
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动物科学草鱼肝胰脏中两种胰蛋白酶的纯化及部分性质的研究 (2008年)
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本试验采用硫酸铵分级沉淀和鸡卵类粘蛋白偶联的琼脂糖凝胶亲和层析的方法,从草鱼( Cteno p haryng- odon Idellus)肝胰脏中提取胰蛋白酶进行纯化,得到两种酶,即胰蛋白酶 A( GTA)和胰蛋白酶 B( GTB) ,并对其性质进行了...
行业分类-设备装置-快速检测大豆Bowman-Brik胰蛋白酶抑制因子的胶体金免疫层析试纸.zip
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镍离子亲和层析介质的制备及其用于组氨酸标记蛋白质的纯化 (2010年)
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以交联琼脂糖微球为基质,通过环氧氯丙烷活化,偶联亚胺二乙酸并螯合Ni2+,制备得到一种镍离子亲和层析介质。结果发现,在强碱条件下环氧活化率达到了38.0 umoL/mL,最终Ni2+配基密度达到了30.9 umoL/mL,偶联效率为81.3%。利用得到的镍离子亲和介质对基因工程大肠杆菌表达的组氨酸标记3-羟基丁酮还原酶进行了一步层析纯化,酶活回收率达到了58.8%,纯化倍数为2.1,蛋白纯度在85
单克隆抗体亲和层析纯化基因工程人γ-干扰素研究 (1993年)
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用抗基因工程人γ-干扰素单克隆抗体(2A12)细胞株亲和层析从表达人γ-干扰素的大肠杆菌抽提液中纯化经稀释复性后的γ-干扰素。一步纯化后的γ-干扰素含量达95%以上,蛋白质的比活性达1.2×10u/g,收率为78%。洗脱液用0.5mol/LNaCI的PBS溶液,洗脱率达92.8%。
兰色葡聚糖琼脂糖亲和层析法纯化T_4RNA连接酶 (1980年)
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TRNA连接酶首先由Silber〔‘’等人在T;噬菌体感染的E.Coli中发现和初步提纯的。当ATP存在时,它能够催化一定链长的单链寡聚核普酸5‘一端磷酸单醋与3’一端经基之间形成分子内或分子间的3‘,5‘磷酸二醋键〔’一‘’。
掌叶半夏胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及其性质 (2010年)
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经硫酸铵分级沉淀、热处理、DEAE等方法从掌叶半夏中分离出一种不含糖的具有抗虫作用的胰蛋白酶抑制剂(Pinellia pedatisecta trypsin inhibitor,PPTI),SDS-PAGE电泳与反相液相色谱(RT-HPLC)检测证明分离得到一纯蛋白,质谱(LC-MS)测定其相对分子质量为20 596.09.荧光光谱分析研究结果显示:PPTI在pH低于9、温度低于60℃时,PPTI
金属螯合亲和层析在纯化重组类人胶原蛋白中的应用 (2005年)
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研究了应用金属螯合亲和层析法纯化重组类人胶原蛋白的条件。分别考察了不同金属离子、平衡缓冲液pH值及两种洗脱方法对纯化结果的影响。结果表明,用锌离子螯含介质,pH7.5磷酸盐缓冲液平衡,上样后用100mmo1?L-1氯化铵洗脱纯化效果最佳。纯化后重组类人胶原蛋白的纯度达98%,回收率为85.4%,纯化倍数为3.4。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳与N端序列分析结果均证明所得纯品为重组类人胶原蛋白。
重组刺桐胰蛋白酶抑制剂的制备及活性鉴定 (2005年)
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刺桐胰蛋白酶抑制剂(ETI)是一种Kunitz型胰蛋白酶抑制剂,能够抑制胰蛋白酶及组织型纤溶酶原激活剂的活性,因此ETI可以作为配体与固定相偶联用于亲和层析.利用化学合成及聚合酶链式反应(PCR)的方法获得ETI的编码...
草鱼胰蛋白酶的分离纯化及性质研究 (2005年)
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从草鱼肝胰脏中分离纯化出一种胰蛋白酶。纯化过程包括:硫酸铵分级沉淀,DEAE·Sepharose离子交换,Sephacryl S-200凝胶过滤和Q-Sephamse离子交换层析。SDS-PAGE显示在分子量约为28.5ku处有单一电泳带,表明该酶已...
重组绿豆胰蛋白酶抑制剂片段对肠癌细胞SW480迁移的影响 (2012年)
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大肠杆菌原核表达LysGP33活性片段,GST亲和层析柱对表达蛋白进行纯化。MTT比色和细胞划痕方法检测LysGP33活性片段对SW480细胞增殖和迁移的影响。结果表明,10μmol/LLysGP33活性片段对SW480细胞的增殖活性无明显影响,...
硫酸铵沉淀和层析法分离纯化纳豆激酶的研究 (2006年)
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用纤维平版法测定了活力,并用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE)对分离纯化的效果进行了检验。结果表明在SDS-PAGE中观察到单一条带,分子量27.7kD,最终纯化倍数和酶活回收率分别为8.4和49%。
大豆肽在不同金属离子螯合亲和层析介质(Cu2+、Fe3+、Zn2+和Ca2+)吸附能力的比较
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两步亲和层析纯化限制性核酸内切酶Bsp 63Ⅰ (2000年)
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以Bacillussphaericus63为材料,采用DNA Sepharose4B和CibacronBlueF3GA Sepharose4B两步亲和层析,分离纯化得到电泳均一纯限制性核酸内切酶Bsp 63Ⅰ.酶的得率约为1 3 0单位/g湿菌,比活力高达61 4 0 0单位/mg蛋白.还报道了DNA -Speharose 4B两种亲和吸附剂制作方法的改进。
绿豆胰蛋白酶抑制剂精氨酸活性片段衍生物的克隆表达及生物学活性研究 (2013年)
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表达的可溶性融合蛋白GST-Argc经GST层析柱纯化后体外测定活性表明,该片段3.3分子对1分子胰蛋白酶活力的抑制率不足5%。DTNB法定量测定二硫键表明,与天然产物相比Argc的二硫键个数有所减少。GST-Argc对细胞增殖和迁移...
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