在产酸博德特氏菌中鉴定出的含锌酶HDAC样酰胺水解酶（FB188 HDAH）与参与表观遗传机制（例如组蛋白修饰）的酶相似。 FB188 HDAH与拮抗剂SAHA（suberoylanilide异羟肟酸）复合的X射线晶体结构已得到解决（PDB ID：1ZZ1）。 值得注意的是，络合物在晶体的不对称晶胞中结晶为四聚体。 该晶体产生合适的结构以分析SAHA对该组蛋白脱乙酰基酶的抑制机理的动力学。 应用计算化学技术和量子力学理论，计算了几种物理化学性质，以比较四种单体的酶的活性位点。 在结合袋的面积和体积以及疏水相互作用，偶极矩，原子电荷和静电势等方面观察到了显着差异。 值得注意的是，通过评估SAHA的能量和四种晶体单体的相互作用氨基酸产生的自由能曲线在很大程度上揭示了SAHA对FB188 HDAH抑制的生物物理机制。 清楚地观察到SAHA抑制FB188脱乙酰基酶的生物物理机制是一个动态过程。 通过计算化学技术和量子力学理论的应用，可以通过研究相互作用分子的晶体结构来定义分子复合物的物理化学动力学。
