胸腺肽α1的温度诱导原核可溶性表达与简易纯化* (2012年)

将人工合成的人胸腺肽α1(Tα1)基因插入到载体pBV222，转化大肠杆菌DH5α菌株并置42℃诱导表达可溶性融合蛋白。融合蛋白经镍亲和层析柱纯化，加入肠激酶切割，再将酶切反应体系回到镍亲和层析柱。所获穿过液中的重组胸腺肽α1(rTα1)，经十二烷基硫酸钠一聚苯烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离及分析，纯度分别为94.5％和72％。以癌症患者外周血淋巴细胞开展玫瑰花环试验，所获rTα1纯品显示出与化学合成Tα1(sTα1)相同的生物学活性。