β2-微球蛋白连续表位的免疫亲和质谱研究 (2007年)

采用Endoproteinase Glu-C，Lys-C和Trypsin 3种蛋白酶分别水解β2-微球蛋白，产生一系列肽段，利用固定在琼脂糖珠上的单克隆抗体与其发生免疫亲和反应。利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI-TOF-MS）技术，对抗原决定簇肽段-抗体复合物进行系统研究，结果表明，与抗体结合部位即连续表位的位点为肽段（59～69）（DWSFYLLYYTE）。该研究方法简便、准确，可用来对其它抗原连续表位的快速测定。