【生物化学试题库蛋白质化学知识点】
1. 蛋白质的基本组成单元是氨基酸，共有20种。根据侧链（R基）的极性，氨基酸可以分为极性和非极性两类。极性氨基酸的侧链基团带有电荷，而非极性氨基酸则在中性环境下不带电。碱性氨基酸在pH6～7时带有正电，包括赖氨酸（Lys）和精氨酸（Arg），酸性氨基酸则包括天冬氨酸（Asp）和谷氨酸（Glu）。
2. 紫外吸收法常用于蛋白质定量，这是因为蛋白质分子中的酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）和苯丙氨酸（Phe）的侧链在280nm处有较强的紫外吸收。
3. 丝氨酸（Ser）的侧链基团是羟基（-OH），半胱氨酸（Cys）的侧链是巯基（-SH），组氨酸（His）的侧链是咪唑基（imidazole）。它们的三字母代码分别是SER、CYS和HIS。
4. 氨基酸与水合茚三酮反应是通过氨基（-NH2）进行的，反应产物通常呈现蓝色或紫色，除非是脯氨酸（Pro），由于其独特的四级结构，与水合茚三酮反应会生成黄色化合物。
5. 蛋白质的主链通过肽键（amide bond）连接，次级键包括氢键、疏水相互作用、范德华力、盐桥和π-π相互作用。其中，氢键属于共价键。
6. 镰状细胞贫血症是由于血红蛋白β链第6位的谷氨酸（Glu）被缬氨酸（Val）替换，前者是极性氨基酸，后者是非极性，导致蛋白质构象改变，影响氧气结合能力。
7. Edman降解法使用PITC试剂来测定肽链N端的氨基酸序列，其特点是每次循环可以释放一个氨基酸的PTH衍生物。
8. 蛋白质的二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲，其中α螺旋和β折叠的稳定性主要由氢键维持。多肽链中的氢键、电荷相互作用和疏水作用决定了结构的形成。脯氨酸的存在可以打破α螺旋的连续性。
9. 蛋白质作为亲水胶体稳定性的主要因素是表面电荷和水化层。当蛋白质处于等电点时，其净电荷为零，易发生沉淀。
10. 在-巯基乙醇和8M尿素溶液中，蛋白质如RNase会失活，因为-巯基乙醇破坏二硫键，8M尿素破坏氢键和疏水相互作用，导致蛋白质变性。透析去除这些试剂后，如果一级结构未受损，蛋白质可能会复性，恢复活性。
11. 细胞色素C和血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5时，前者带正电，后者带负电。
12. 在生理pH条件下，谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）带负电，赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）和组氨酸（His）带正电。
13. 肽键的结构简写为-NH-CO-，肽平面包括羰基碳、氮、氢和酰胺氢。
14. 当氨基酸的pH=pI时，主要以两性离子形式存在；pH>pI时，主要以阴离子形式存在；pH<pI时，主要以阳离子形式存在。
15. 侧链含-OH的氨基酸包括丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）和酪氨酸（Tyr），含-SH的氨基酸是半胱氨酸（Cys）。
16. 人体必需氨基酸指不能自身合成，必须通过食物摄取的氨基酸，包括异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Met）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr）、色氨酸（Trp）和缬氨酸（Val）。
17. 蛋白质变性主要因空间结构被破坏，变性后的特征包括溶解度降低、活性丧失、沉淀等，若一级结构未破坏，变性后部分活性可恢复，因为一级结构编码了功能。
18. 盐析作用是高盐浓度使蛋白质沉淀，盐溶作用则是低盐浓度下蛋白质溶解。电泳时，蛋白质的泳动速度受等电点和分子大小影响。
2. 单选题：
A. 精氨酸（C）含有咪唑基。
B. pH8时，荷正电的氨基酸为赖氨酸（B）。
C. 精氨酸的PI计算为中间两个pKa的平均值，即C选项。
D. 谷氨酸的PL计算为两个羧基pKa的平均值，即C选项。
E. 氨基酸不具有的反应是双缩脲反应（D），因为双缩脲反应是检测蛋白质总含量的，而不是单个氨基酸。
以上是生物化学试题库中涉及的蛋白质化学相关知识点的详细解析。
