肌钙蛋白是脊椎动物细纹肌收缩的细丝相关调节剂。 肌钙蛋白在Ca2 +与肌钙蛋白C（肌钙蛋白的亚基之一）结合后改变其结构，从而使肌球蛋白与肌动蛋白相互作用。 我们最近阐明了日本珍珠贝Pinctada fucata肌钙蛋白C（Pifuc-TnC）的分子特征，揭示了Pifuc-TnC和脊椎动物肌肉TnC在肌肉收缩中扮演不同角色的可能性。 Pifuc-TnC具有四个EF手基序，但与脊椎动物TnC不同，预计只有一个（位点IV）结合Ca2 +。 为了确认Pifuc-TnC中Ca2 +结合位点的数量以及Ca2 +结合是否诱导构象变化，我们纯化了全长蛋白和变体Pifuc-TnC-E142Q（在预测的Ca2 +结合位点具有突变它们在实验室大肠杆菌中表达后的结果。 等温滴定量热法表明Ca2 +与Pifuc-TnC结合，而Pifuc-TnC-E142Q无法与Ca2 +结合，从而证实位点IV是Pifuc-TnC中唯一的Ca2 +结合位点。 与不存在Ca 2+的条件相比，在Ca 2+存在下从凝胶过滤柱中以更高的比例洗脱了Pifuc-TnC。 相反，在存在和不存在Ca2 +的情况下，Pifuc-TnC-E142Q
