铜绿假单胞菌（P. aeruginosa）是一种常见的机会性人类病原体，可导致免疫功能低下患者的严重疾病。 铜绿假单胞菌的胰岛素切割膜蛋白酶（ICMP）在细菌的发病机理中起着至关重要的作用，因此被表征为重要的细菌毒力因子。 另外，ICMP也是M75肽酶家族的创始成员，代表了伊米溶素/伊米溶素样蛋白的原型。 尽管其在铜绿假单胞菌的发病机理中具有功能重要性，并且作为原型的伊米菌素/伊米菌素样成员具有根位置，但仍未研究该蛋白质的结构特征。 由于制备均质且可结晶的蛋白质是通过晶体学进行结构研究的前提，因此我们在此研究中报道了铜绿假单胞菌ICMP的成功表达，纯化和结晶。 该蛋白质作为GST融合蛋白在大肠杆菌中过表达，裂解以去除融合标签，然后纯化至均质。 使用坐滴蒸气扩散法获得可分散的晶体。 晶体衍射至2.5Å分辨率，属于P212121空间群，单位晶胞参数a = 54.47，b = 158.98，c = 162.84Å，α=β=γ= 90°。 衍射数据的初步分析显示出高质量的晶体学统计数据，其马修斯系数约为2.61Å3.Da-1，溶剂含量约为52.58％，表明在不对称单元中存在3个ICMP分子。
